No entanto, na célula, existe um “pool” metabólico, denominado também de reservatório metabólico ativo de aminoácidos em um estado de equilíbrio dinâmico que pode ser utilizado quando for necessário. O contínuo estado de síntese e degradação de proteínas, denominado “turnover”, é necessário para manter esse “pool” metabólico e a capacidade de satisfazer a demanda de aminoácidos nas várias células e tecidos do organismo quando esses são estimulados a produzir novas proteínas para uma determinada função. Os mais ativos tecidos do organismo responsáveis pelo “turnover” protéico são: plasma, mucosa intestinal, pâncreas, fígado e rins. Por outro lado, tecido muscular, pele e cérebro são os menos ativos. Quase todos os aminoácidos têm certas funções específicas no organismo, além de participarem da síntese de proteínas⁴.

Vários aminoácidos apresentam suas vias metabólicas acopladas ao metabolismo de outros aminoácidos. Dois aspectos do metabolismo são revistos aqui; a síntese apenas dos aminoácidos não-essenciais e a degradação de todos os aminoácidos. A degradação serve para a produção de energia a partir da oxidação dos aminoácidos individuais de proteína e a conversão dos aminoácidos em outros produtos. Este último também está relacionado à síntese dos aminoácidos; a via de degradação de um aminoácido pode ser a via para síntese de um outro aminoácido. A degradação dos aminoácidos também forma outros produtos que não são aminoácidos.: os componentes do organismo que contém N. Quando os aminoácidos são degradados para energia em vez de convertidos para outros compostos, os produtos finais são CO2, água e uréia. O CO2 e a água são produzidos diretamente nas clássicas etapas do metabolismo intermediário envolvendo o ciclo do ácido tricarboxílico (cicloTCA, também conhecido como ciclo de krebs). A uréia é produzida porque outras formas de eliminar N, tais como a amônia, são tóxicas caso suas concentrações aumentarem no sangue e dentro das células. Para os mamíferos, a produção de uréia é um meio de remover o N resultante das oxidações dos aminoácidos na forma de um composto não tóxico e hidrossolúvel³.

As proteínas são macromoléculas presentes em todas as células dos organismos vivos⁴; foram os primeiros nutrientes considerados essenciais para o organismo e também são extremamente versáteis em suas funções¹. São compostas de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio (16%)⁵.

As proteínas como já foi anteriormente referido, são formadas por combinações de, eplo menos, 20 aminoácidos que se unem através das ligações peptídicas para gerar os diversos peptídeos (compostos de baixo peso molecular que liga 2 ou mais aminoácidos) ^{1, 2, 4}. A união de dois aminoácidos forma um dipeptídeo, três aminoácidos, um tripeptídeo, podendo uma proteína ter 400 ou mais aminoácidos⁵.

A estrutura de uma proteína pode ser dividida em primária e a conformação que envolve e estrutura secundária, terciária e quaternária. A estrutura primária diz respeito ao tipo e a seqüência de aminoácidos na molécula protéica. A secundária é formada por associação de membros próximos da cadeia polipeptídica e é mantida à custa das pontes de hidrogênio. Na terciária, a molécula protéica arranja-se em estruturas globulares, utilizando diversos tipos de ligações como pontes de hidrogênio, hidrofóbicas, iônicas, eletrostáticas e covalentes. Estas últimas são representadas pelas pontes de dissulfetos entre os resíduos de cisteína. Finalmente, a forma como diversas estruturas terciárias ou subunidades associam-se é chamada de estrutura quaternária^4,6.

As proteínas, devido a sua complexidade estrutural, são difíceis de serem classificadas. Podem ser agrupadas em: simples, quando por hidrólise fornecem somente aminoácidos, e conjugadas, quando dão origem a outros compostos além dos aminoácidos. As proteínas conjugadas são combinações de uma molécula não-proteíca unida a uma molécula protéica. Entre as primeiras podemos citar, como exemplo, albuminas, globulinas, glutelinas, prolaminas, ovoalbumina, entre outras. Em relação às conjugadas, temos as proteínas ligadas ao ácido ribonucléico (RNA) e desoxirribonucléico (DNA) no núcleo, formando a cromatina; as mucoproteínas e glicoproteínas que combinam a proteína com polissacarídeos complexos, tais como a mucina, encontrada nas secreções gástricas, e a ovoalbumina; as lipoproteínas, encontradas no plasma, que se unem com lípides, triglicerídeos, colesterol e fosfolípides; as fosfoproteínas, nas quais o ácido fosfórico forma ligação éster com as proteínas, como por exemplo, na caseína do leite; e ainda as metaloproteínas, tais como a ferritina e hemossiderina, a peroxidase, em que os metais, ferro, cobre ou zinco, estão unidos às proteínas^4,6.

As proteínas também podem ser divididas em fibrosas e globulares. As fibrosas são insolúveis em água e resistentes à digestão. Exemplo: queratina dos cabelos e unhas, miosina do músculo, colágeno. As proteínas globulares encontram-se, principalmente, nos fluídos orgânicos e nos tecidos; são solúveis em água e facilmente desnaturadas. Exemplo: caseína do leite, albumina do ovo, albuminas e globulinas do sangue, plasma e hemoglobina⁴.

A digestão das proteínas começa no estômago com a pepsina secretada no suco gástrico e continua no intestino delgado pela ação das enzimas proteolíticas provenientes do pâncreas e da mucosa intestinal. Essas enzimas não são secretadas na forma ativa, sofreram ação de outros compostos. São ativadas pela perda de uma pequena parte da cadeia polipeptídica através de uma hidrólise parcial. O ácido clorídrico do estômago desnatura as proteínas e transforma o pepsinogênio em pepsina⁴.

Esta enzima começa a clivagem das proteínas dos alimentos, principalmente as ligações peptídicas envolvendo aminoácidos aromáticos e a leucina⁴.

As proteínas pancreáticas são ativadas pela enteroquinase do suco intestinal que transforma o tripsinogênio em tripsina por meio de hidrólise. Esse processo é continuado por uma ativação em cascata das outras proenzimas pancreáticas através da ação da tripsina. A secreção de enzimas proteolíticas parece ser regulada pela presença de proteína da dieta no intestino delgado⁴.

A maior parte da proteína que entra no intestino, quer de origem dietética, quer de origem endógena, é digerida e absorvida na forma de aminoácidos⁴.

Todo esse processo é controlado primeiramente pela chegada do alimento no trato intestinal e pela presença dos diferentes hormônios gastrointestinais responsáveis pela estimulação das secreções dos sucos gástrico, pancreático e intestinal. É necessário ressaltar principalmente a gastrina do estômago, a secretina e a colecistoquininapancreozimina secretadas pelo pâncreas juntamente com outros hormônios gastrointestinais locais⁴.

Outro fator importante na absorção das proteínas dos alimentos é a sua digestibilidade, que é definida como a relação entre proteína ou nitrogênio absorvido ou proteína e nitrogênio ingerido⁴.

Metabolismo Protéico - Anabolismo e Catabolismo

Após a absorção intestinal, os aminoácidos são transportados diretamente ao fígado através do sistema porta. Esse órgão exerce um papel importante como modulador da concentração de aminoácidos plasmáticos. Cerca de 20% dos aminoácidos que entram no fígado são liberados para a circulação sistêmica, cerca de 50% são transformados em uréia e 6% em proteínas plasmáticas. Os aminoácidos liberados na circulação sistêmica, especialmente os de cadeia ramificada (isoleucina, leucina e valina), são depois metabolizados pelo músculo esquelético, pelos rins e por outros tecidos⁴.

O fígado é o órgão central do metabolismo protéico que recebe os aminoácidos provenientes da absorção intestinal através do sistema porta¹; ele também regula o catabolismo de aminoácidos essenciais, com exceção daqueles

de cadeia ramificada que são degradados principalmente pelo músculo esquelético⁴.

O destino dos aminoácidos em cada tecido varia de acordo com as necessidades do momento daquele tecido, havendo um equilíbrio dinâmico entre as proteínas tissulares com os aminoácidos ingeridos pela dieta e os aminoácidos circulantes. Há um contínuo processo dinâmico de síntese e catabolismo protéico, específico em cada tecido, que é denominado de “turnover” protéico. A velocidade do “turnover” protéico depende da função da proteína e do tecido ou órgão⁴.

O uso fundamental dos aminoácidos diz respeito à síntese de proteínas como enzimas, hormônios, vitaminas e proteínas estruturais. O desenvolvimento normal de um indivíduo é caracterizado por um anabolismo (síntese) intenso e depende de suprimento adequado de nutrientes, entre os quais as proteínas exercem papel fundamental, pois a forma essencial do desenvolvimento é padronizada e regulada pela síntese das diferentes proteínas que compõem os diversos tecidos do corpo⁴.

Com relação ao catabolismo das proteínas e aminoácidos, antes da oxidação do esqueleto carbônico do aminoácido, o grupo amino deve ser separado. Isto é, realizado pela deaminação oxidativa, com a conseqüente formação do cetoácido - processo que ocorre principalmente no fígado. O esqueleto carbônico é convertido nos mesmos compostos intermediários formados durante o catabolismo de glicose e dos ácidos graxos⁴.

Aproximadamente 58% da proteína consumida podem ser convertidos em glicose. A maioria dos aminoácidos, particularmente a alanina, é glicogênica. O piruvato proveniente da oxidação da glicose no músculo recebe um grupo amino para formar alanina; esta é transportada ao fígado onde é desaminada e o esqueleto carbônico reconvertido em glicose. Esse ciclo da alanina é também um método de transportar nitrogênio do músculo ao fígado sem a formação de amônia⁴.

O grupo amino, pelo processo de desaminação, é liberado na forma de amônia, a qual é usada em reações de sínteses ou transportada ao fígado onde será convertida em uréia e será eliminada pela urina⁴.

Todos esses processos são controlados por hormônios que participam tanto no mecanismo de síntese quanto na degradação protéica. O hormônio de crescimento estimula a síntese protéica, aumentando a concentração de proteínas nos tecidos⁴.

A testosterona é outro hormônio que estimula a síntese protéica durante o período de crescimento. Os glicocorticóides estimulam a degradação protéica muscular fornecendo substrato para a gliconeogênese e cetogênese. A tiroxina afeta indiretamente o metabolismo proteíco, aumentando a sua velocidade em todas as células e, conseqüentemente, a velocidade das reações anabólicas e catabólicas das proteínas⁴.

REFERÊNCIAS

1. Duarte CA. Semiologia Imunológica Nutricional, Editora Axcel Books do Brasil, 2003.
2. Tirapegui J. Nutrição, Metabolismo e Suplementação na Atividade Física, Editora Atheneu, 2005.
3. Shils ME; Olson JA; Shike M; Ross AC. Tratado de Nutrição Moderna na Saúde e na Doença, 9º edição, Editora Manole, 2003.
4. Dutra- de-Oliveira JE; Marchini JS. Ciências Nutricionais, Editora Sarvier, 1998, São Paulo.
5. Brouns F. Fundamentos de Nutrição para os Desportos, 2º edição, Editora Guanabara Koogan, 2005.
6. http://images.google.com.br/imgres?imgurl=http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/slideshow/celula/images/
   proteina_conjugada.gif&imgrefurl=http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/
   proteinas.html&h=161&w=152&sz=6&hl=pt-BR&start=2&tbnid=A6isn6N9zR3CVM:&tbnh=98&tbnw=93&prev=/images%3Fq%3Do%2Bmundo%2Bdas%2Bproteina%26svnum%3D10%26hl%3Dpt-BR%26lr%3D (Disponível em 03/10/06)